HA0分子水解為HA1和HA2兩條多肽鏈是決定病毒有無感染性的先決條件。各亞型病毒HA 蛋白裂解位點的氨基酸組成不同，如人H1、H2及H3型病毒HA蛋白的裂解位點只有壹個單獨的精氨酸殘基(R)。而另外壹些病毒的HA蛋白，特別是禽流感病毒HA蛋白的裂解位點則有數個堿性氨基酸。根據對禽H5及H7 HA蛋白的研究發現，非致病性病毒HA蛋白的裂解位點含有1～2個堿性氨基酸，其序列呈R－X－X－R/K(X為其他非堿性氨基酸殘基)；而致病性HA蛋白的裂解位點至少由4個堿性氨基酸殘基組成，其序列為 R－E－R－R－R－K－K－R。
人流感病毒用雞胚分離培養時無需加入外源性胰酶，因為雞胚組織細胞產生的蛋白酶可水解病毒的HA0蛋白，使其具有感染性，但用哺乳類動物細胞(如MDCK)培養時需加入外源性胰酶以協助病毒HA0分子水解。 HEF是丙型流感病毒唯壹的壹種表面糖蛋白，它具有與受體結合、介導膜融合及受體破壞酶 等功能。HEF含有655個氨基酸，水解為HA1和HA2兩個多肽鏈，兩者間靠二硫鍵相連。HEF的
序列與甲、乙型病毒HA蛋白有較大差別，但其半光氨酸殘基的數目與HA蛋白接近，故推測其三維結構與HA蛋白相似。